Cum ar putea un microbi din sol să accelereze fotosinteza artificială

Newswise – Plantele depind de un proces numit fixare a carbonului – transformând dioxidul de carbon din aer în biomolecule bogate în carbon – pentru însăși existența lor. Despre asta este fotosinteza și piatra de temelie a vastului sistem interconectat care mișcă carbonul prin plante, animale, microbi și atmosferă pentru a susține viața pe Pământ.

Dar campionii fixării carbonului nu sunt plantele, ci bacteriile din sol. Unele enzime bacteriene efectuează un pas cheie în fixarea carbonului de 20 de ori mai repede decât enzimele vegetale, iar înțelegerea modului în care o fac ar putea ajuta oamenii de știință să dezvolte forme de fotosinteză artificială pentru a transforma gazele cu efect de seră în combustibili, îngrășăminte, antibiotice și alte produse.

Astăzi, o echipă de cercetători de la Laboratorul Național Accelerator SLAC al Departamentului de Energie, Universitatea Stanford, Institutul Max Planck pentru Microbiologie Terestră din Germania, Institutul Comun al Genomului (JGI) al DOE și de la Universitatea Concepción din Chile a descoperit cum o enzimă bacteriană – o enzimă de mașină moleculară care facilitează reacțiile chimice – accelerează pentru a realiza această performanță.

În loc să apuce moleculele de dioxid de carbon și să le atașeze de biomolecule pe rând, ei au descoperit că această enzimă este alcătuită din perechi de molecule care lucrează sincronizat, ca mâinile unui jongler care aruncă și prind baloturi simultan, pentru a obține locul de muncă. făcut mai repede. . Un membru al fiecărei perechi de enzime se deschide larg pentru a prinde un set de ingrediente de reacție, în timp ce celălalt se apropie de ingredientele capturate și efectuează reacția de fixare a carbonului; apoi schimbă rolurile într-un ciclu continuu.

Un singur punct de „clei” molecular ține fiecare pereche de mâini enzimatice împreună, astfel încât acestea să poată alterna deschiderea și închiderea într-un mod coordonat, a descoperit echipa, în timp ce o mișcare de răsucire ajută la împingerea și în afara ingredientelor și a produselor finite din buzunarele în care au loc reactii. Când lipici și răsucire sunt prezente, reacția de fixare a carbonului este de 100 de ori mai rapidă decât fără ele.

„Această enzimă bacteriană este cel mai eficient fixator de carbon despre care știm și am găsit o explicație clară a ceea ce poate face”, a spus Soichi Wakatsuki, profesor la SLAC și Stanford și unul dintre principalii conducători ai studiului, care a fost publicat în Științe de bază AEC săptămâna aceasta.

„Unele dintre enzimele din această familie acționează lent, dar foarte specific pentru a produce un singur produs”, a spus el. „Altele sunt mult mai rapide și pot face blocuri chimice pentru tot felul de produse. Acum că știm mecanismul, putem proiecta enzime care combină cele mai bune caracteristici ale ambelor abordări și să lucreze foarte rapid cu tot felul de materii prime.

Îmbunătățirea naturii

Enzima studiată de echipă face parte dintr-o familie numită enoil-CoA carboxilaze/reductaze sau ECR. Acesta provine din bacterii din sol numite peri Kitasatospora, care, pe lângă abilitățile lor de legare a carbonului, pot produce și antibiotice.

Wakatsuki a aflat despre această familie de enzime în urmă cu jumătate de duzină de ani de la Tobias Erb de la Institutul Max Planck pentru Microbiologie Terestră din Germania și Yasuo Yoshikuni de la JGI. Echipa de cercetare a lui Erb lucra la dezvoltarea de bioreactoare pentru fotosinteza artificială pentru a converti dioxidul de carbon (CO2) a atmosferei în tot felul de produse.

Pe cât de importantă este fotosinteza pentru viața de pe Pământ, a spus Erb, nu este foarte eficientă. La fel ca toate lucrurile modelate de evoluția de-a lungul eilor, este la fel de bine, rezultatul construirii încet pe evoluțiile anterioare, dar niciodată inventând ceva complet nou de la zero.

În plus, spune el, pasul fotosintezei naturale care fixează CO2 aerul, care se bazează pe o enzimă numită Rubisco, este un blocaj care blochează întregul lanț de reacții fotosintetice. Prin urmare, utilizarea enzimelor ECR rapide pentru a efectua acest pas și proiectarea lor pentru a merge și mai rapid ar putea aduce o îmbunătățire semnificativă a eficienței.

„Nu încercăm să facem o copie exactă a fotosintezei”, a explicat Erb. „Vrem să proiectăm un proces mult mai eficient utilizând înțelegerea noastră despre inginerie pentru a reconstrui concepte din natură. Această „fotosinteză 2.0” ar putea avea loc în sisteme vii sau sintetice, cum ar fi cloroplastele artificiale – picături de apă suspendate în ulei. »

Portrete ale unei enzime

Wakatsuki și grupul său au investigat un sistem înrudit, fixarea azotului, care transformă gazul de azot din atmosferă în compuși de care au nevoie ființele vii. Intrigat de întrebarea de ce enzimele ECR erau atât de rapide, el a început să colaboreze cu grupul lui Erb pentru a găsi răspunsuri.

Hasan DeMirci, un asociat de cercetare în grupul lui Wakatsuki, care este acum profesor asistent la Universitatea Koc și cercetător al Institutului Stanford PULSE, a condus efortul la SLAC cu ajutorul a o jumătate de duzină de stagiari din vara SLAC pe care i-a supravegheat. „În fiecare an îi antrenăm șase sau șapte și nu le era frică de nimic”, a spus el. „Au venit cu mintea deschisă, gata să învețe și au făcut lucruri uimitoare.”

Echipa SLAC a prelevat mostre de enzimă ECR și le-a cristalizat pentru examinare cu raze X la Laboratorul Național Argonne, Sursa Fotonică Avansată a DOE. Razele X au dezvăluit structura moleculară a enzimei – aranjamentul schelei sale atomice – atât pe cont propriu, cât și atunci când este atașată la o moleculă mică de ajutor care îi ajută să funcționeze.

Alte studii cu raze X de la SLAC Stanford Synchrotron Radiation Lightsource (SSRL) au arătat cum structura enzimei s-a schimbat atunci când este atașată la un substrat, un fel de banc de lucru molecular care adună ingredientele pentru reacție, fixarea carbonului și stimulează reacția.

În cele din urmă, o echipă de cercetători de la Linac Coherent Light Source (LCLS) de la SLAC a efectuat studii mai detaliate ale enzimei și substratului acesteia la laserul cu raze X cu electroni liberi SACLA din Japonia. Alegerea unui laser cu raze X a fost importantă pentru că le-a permis să studieze comportamentul enzimei la temperatura camerei – mai aproape de mediul său natural – aproape fără daune de radiații.

Între timp, grupul lui Erb din Germania și grupul profesorului asociat Esteban Vöhringer-Martinez de la Universitatea din Concepción din Chile au efectuat studii biochimice detaliate și simulări dinamice extinse pentru a înțelege datele structurale colectate de Wakatsuki și echipa sa.

Simulările au arătat că deschiderea și închiderea celor două părți ale enzimei nu implică doar lipici molecular, ci și mișcări de răsucire în jurul axei centrale a fiecărei perechi de enzime, a spus Wakatsuki.

„Această răsucire este aproape ca un clichet care poate împinge un produs finit sau poate trage un nou set de ingrediente în buzunarul în care are loc reacția”, a spus el. Împreună, perechile de enzime răsucitoare și sincronizate le permit să fixeze carbonul de 100 de ori pe secundă.

Familia de enzime ECR include, de asemenea, o ramură mai versatilă care poate interacționa cu multe tipuri de biomolecule pentru a produce o varietate de produse. Dar, deoarece nu sunt ținute împreună de lipici molecular, nu își pot coordona mișcările și, prin urmare, rulează mult mai încet.

„Dacă putem crește rata acestor reacții sofisticate pentru a crea noi biomolecule”, a spus Wakatsuki, „ar fi un salt semnificativ în domeniu”.

De la fotografii statice la filme fluide

Experimentele de până acum au produs instantanee statice ale enzimei, ingredientelor de reacție și produselor finite în diferite configurații.

„Experimentul nostru de vis”, a spus Wakatsuki, „ar fi să combinăm toate ingredientele pe măsură ce acestea curg pe calea fasciculului laser cu raze X, astfel încât să putem urmări desfășurarea reacției în timp real”.

Echipa a încercat de fapt asta la SACLA, a spus el, dar nu a funcționat. „CO2 moleculele sunt cu adevărat mici și se mișcă atât de repede încât este greu de capturat atunci când se atașează de substrat”, a spus el. „În plus, fasciculul laser cu raze X este atât de puternic încât nu am putut păstra ingredientele suficient de mult pentru ca reacția să aibă loc. Când am apăsat din greu să facem asta, am reușit să spargem cristalele.

O actualizare viitoare de mare energie a LCLS va rezolva probabil această problemă, a adăugat el, cu impulsuri care sosesc mult mai frecvent – ​​de un milion de ori pe secundă – și pot fi ajustate individual la puterea ideală pentru fiecare probă.

Wakatsuki a spus că echipa sa continuă să colaboreze cu grupul lui Erb și lucrează cu grupul de distribuție a probelor LCLS și cu cercetătorii de la instalațiile de microscopie electronică criogenică SLAC-Stanford (cryo-EM) pentru a găsi o modalitate de a face această abordare să funcționeze.

Cercetătorii de la Centrul RIKEN Spring-8 și Institutul de Cercetare a Radiației Sincrotronului din Japonia au contribuit, de asemenea, la această lucrare, care a primit finanțare majoră de la Oficiul pentru Știință al DOE. O mare parte din munca preliminară pentru acest studiu a fost realizată de Yash Rao, stagiar de vară SLAC; Stagiarii Brandon Hayes, E. Han Dao și Manat Kaur au avut și ei contribuții cheie. Institutul Comun al Genomului al DOE a furnizat ADN-ul utilizat pentru producerea probelor RCT. SSRL, LCLS, Advanced Photon Source și Joint Genome Institute sunt toate facilități pentru utilizatori ale Oficiului de Știință al DOE.


SLAC este un laborator dinamic, cu mai multe programe, care explorează modul în care universul funcționează la scara cea mai mare, cea mai mică și cea mai rapidă și inventează instrumente puternice folosite de oamenii de știință din întreaga lume. Cu cercetări care acoperă fizica particulelor, astrofizică și cosmologie, materiale, chimie, științe biologice și energetice și calcul științific, ajutăm la rezolvarea problemelor din lumea reală și la promovarea intereselor națiunii.

SLAC este operat de Universitatea Stanford pentru Biroul de Știință al Departamentului de Energie al SUA. Biroul de Știință este cel mai mare susținător al cercetării fizice de bază din Statele Unite și lucrează pentru a aborda unele dintre cele mai presante provocări ale timpului nostru.

.

Add Comment